JavaScript is disabled for your browser. Some features of this site may not work without it.
  • Nos collections

    • Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société
  • Parcourir

    • Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets
  • Mon compte

    • Ouvrir une session
  • Rapport d'activité

    • Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
  • Lexique iPubli

  Accueil iPubli 
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2005
  • MS 2005 num. 06-07
  • Parcourir MS 2005 num. 06-07 par sujet
  •   Accueil iPubli
  • Revue médecine/sciences
  • médecine/sciences 2005
  • MS 2005 num. 06-07
  • Parcourir MS 2005 num. 06-07 par sujet
Ecoutez

En savoir plus

  • Bref historique
  • Site de l'éditeur EDP Sciences

Parcourir MS 2005 num. 06-07 par sujet "Modèles moléculaires"

  • 0-9
  • A
  • B
  • C
  • D
  • E
  • F
  • G
  • H
  • I
  • J
  • K
  • L
  • M
  • N
  • O
  • P
  • Q
  • R
  • S
  • T
  • U
  • V
  • W
  • X
  • Y
  • Z

Trier par :

Ordre :

Résultats :

Voici les éléments 1-5 de 5

  • titre
  • date de publication
  • date de soumission
  • ascendant
  • descendant
  • 5
  • 10
  • 20
  • 40
  • 60
  • 80
  • 100
    • Chaperons moléculaires et repliement des protéines : L’exemple de certaines protéines de choc thermique 

      Arrigo, André-Patrick (EDK, 2005)
      Des conditions ou agents déstabilisant l’environnement cellulaire altèrent souvent le repliement des protéines. Suivant son intensité, ce phénomène peut induire une agrégation irréversible des protéines et entraîner la ...
    • Le « problème du repliement » : Peut-on prédire la structure des protéines ? 

      Simonson, Thomas (EDK, 2005)
      La structure tridimensionnelle d’une protéine est codée par sa séquence d’acides aminés. Le « problème du repliement » consiste à prédire la première à partir de la seconde. Ce problème fondamental de biologie moléculaire ...
    • Protéines prions : propriétés de repliement et d’agrégation 

      Bousset, Luc; Melki, Ronald (EDK, 2005)
      Le dépliement partiel ou le repliement alternatif d’une classe de polypeptides sont à l’origine d’événements fascinants dans la cellule : dans une conformation non native, ces polypeptides constitutifs, appelés prions, ...
    • Repliement des protéines : Études in vitro 

      Yon-Kahn, Jeannine (EDK, 2005)
      Le repliement des protéines est un domaine d’un intérêt fondamental. Il concerne les mécanismes moléculaires par lesquels une chaîne polypeptidique naissante, résultant de l’information génétique, acquiert sa structure ...
    • Repliement et production de protéines recombinantes 

      Betton, Jean-Michel; Chaffotte, Alain (EDK, 2005)
      La production de protéines recombinantes est une biotechnologie qui entre dans une phase de maturité, entraînant ainsi un essor de la production industrielle. Cependant, le processus de conversion systématique de l’information ...
      Recherche avancée

      Nos collections

      Rapports d'expertise collectiveLes Cahiers du Comité pour l'histoire de l'InsermArchives et patrimoine numériqueRevue médecine/sciencesInserm magazineLes Dossiers Sciences et société

      Parcourir

      Tout iPubliCommunautés & CollectionsPar date de publicationAuteursTitresSujetsCette collectionPar date de publicationAuteursTitresSujets

      Mon compte

      Ouvrir une session

      Rapport d'activité

      Publications les plus consultéesStatistiques par paysAuteurs les plus consultés
      Lexique iPubli
       
      Sites du DSO (département Science Ouverte) :
      • Insermbiblio
      • MeSH bilingue
      • HAL-Inserm
      Nos partenaires :
      • Service des archives de l'Inserm
      • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
      Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
      Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13
       

       

       
      Sites du DSO (département Science Ouverte) :
      • Insermbiblio
      • MeSH bilingue
      • HAL-Inserm
      Nos partenaires :
      • Service des archives de l'Inserm
      • Délégation Régionale Inserm Auvergne Rhône Alpes
      Contact | Mentions légales | A propos | Accessibilité (non conforme)
      Institut national de la santé et de la recherche médicale - 101, rue de Tolbiac | 75654 Paris Cedex 13