| dc.contributor.author | Bureau de presse INSERM | |
| dc.contributor.editor | Inserm | fr |
| dc.date.accessioned | 2023-05-26T08:41:01Z | |
| dc.date.available | 2023-05-26T08:41:01Z | |
| dc.date.issued | 2004 | fr |
| dc.identifier.citation | Bureau de presse INSERM. La haute pression, une nouvelle voie pour élucider l’énigme de protéines prions. Communiqué de presse de l’Institut national de la santé et de la recherche médicale, 02 juin, 2004, 2 p ; numérisé sous le format PDF. URI :voir ci-dessous | fr |
| dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10608/13047 | |
| dc.description | Résultat de recherche | fr |
| dc.description | Quel est le mécanisme par lequel une protéine prion cellulaire normale, soluble, se transforme en une protéine pathologique, agrégée sous formes de fibres amyloïdes? Peut-on reproduire ce processus in vitro? Quels motifs structuraux de la protéine sont impliqués dans ce processus? La réponse à ces questions est un préalable à tout développement thérapeutique pour les maladies neurodégénératives comme la maladie de Creutzfeldt-Jakob. Un groupe de chercheurs de l’Université Montpellier 2, de l’Inserm et du CNRS apportent des éléments de réponse grâce à l’emploi d’une méthode biophysique originale : la spectroscopie sous haute pression. | fr |
| dc.language.iso | fr | fr |
| dc.publisher | Inserm | fr |
| dc.relation.ispartof | Communiqués de Presse INSERM | fr |
| dc.rights | Document en accès libre - http://www.ipubli.inserm.fr/mentions | |
| dc.source | Communiqué de presse de l’Institut national de la santé et de la recherche médicale, 02 juin, 2004, 2 p ; numérisé sous le format PDF. | fr |
| dc.title | La haute pression, une nouvelle voie pour élucider l’énigme de protéines prions | fr |
| dc.type | Archives | fr |
| dc.contributor.affiliation | Inserm U431 | |
