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dc.contributor.authorDrin, Guillaume-
dc.contributor.authorBigay, Joëlle-
dc.contributor.authorAntonny, Bruno-
dc.date.accessioned2015-04-29T07:33:59Z
dc.date.available2015-04-29T07:33:59Z
dc.date.issued2009fr_FR
dc.identifier.citationDrin, Guillaume ; Bigay, Joëlle ; Antonny, Bruno ; Régulation du transport vésiculaire par la courbure membranaire, Med Sci (Paris), 2009, Vol. 25, N° 5; p. 483-488 ; DOI : 10.1051/medsci/2009255483fr_FR
dc.identifier.issn1958-5381fr_FR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10608/6649
dc.description.abstractUne membrane cellulaire est une structure malléable. Durant la dernière décennie, de nombreuses études ont décrypté à l’échelle moléculaire comment, au cours du transport vésiculaire, certaines protéines peuvent déformer cette membrane ou reconnaître ces déformations. Nous nous attarderons sur les protéines ArfGAP1 (ADPribosylation factor GTPase activating protein 1) et GMAP-210 (Golgi microtubule-associated protein 210) dont l’activité dans ces processus est contrôlée par la courbure membranaire via un motif ALPS (amphipathic lipid packing sensor). Mais une membrane n’est pas uniquement définie par sa forme : sa composition en lipides est importante et nous verrons comment d’autres protéines s’adaptent à cette composition pour en reconnaître la forme.fr
dc.description.abstractA cellular membrane is highly deformable: during the last decade, numerous studies have dissected at the molecular scale how during vesicular transport various proteins could deform a membrane or recognize membrane deformation. We will discuss how the activity of ArfGAP1 and GMAP-210, two proteins involved in vesicular transport, is regulated by membrane curvature thanks to an ALPS motif. Since a membrane is not solely defined by its shape but also by its lipids composition, we will show how others proteins are adapted to other lipid compositions to recognize membrane shapeen
dc.language.isofrfr_FR
dc.publisherEDKfr_FR
dc.relation.ispartofM/S revues : Synthèsefr_FR
dc.rightsArticle en libre accèsfr
dc.rightsMédecine/Sciences - Inserm - SRMSfr
dc.sourceM/S. Médecine sciences [ISSN papier : 0767-0974 ; ISSN numérique : 1958-5381], 2009, Vol. 25, N° 5; p. 483-488fr_FR
dc.subject.meshMotifs d'acides aminésfr
dc.subject.meshAnimauxfr
dc.subject.meshTransport biologiquefr
dc.subject.meshVésicules COPfr
dc.subject.meshMembrane cellulairefr
dc.subject.meshForme cellulairefr
dc.subject.meshProtéines d'activation de la GTPasefr
dc.subject.meshHumainsfr
dc.subject.meshMembranes intracellulairesfr
dc.subject.meshFluidité membranairefr
dc.subject.meshFusion membranairefr
dc.subject.meshLipides membranairesfr
dc.subject.meshProtéines de transport membranairefr
dc.subject.meshProtéines G monomériquesfr
dc.subject.meshProtéines nucléairesfr
dc.subject.meshVésicules de transportfr
dc.titleRégulation du transport vésiculaire par la courbure membranairefr
dc.title.alternativeRegulation of vesicular transport by membrane curvatureen
dc.typeArticlefr_FR
dc.contributor.affiliationUniversité de Nice Sophia Antipolis et CNRS, Institut de Pharmacologie moléculaire et cellulaire, UMR 6097, 660, route des Lucioles, 06560 Valbonne, Francefr_FR
dc.identifier.doi10.1051/medsci/2009255483fr_FR
dc.identifier.pmid19480829fr_FR


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