Afficher la notice abrégée

dc.contributor.authorCornillon, Jérôme-
dc.contributor.authorCampos, Lydia-
dc.contributor.authorGuyotat, Denis-
dc.date.accessioned2014-01-09T12:04:03Z
dc.date.available2014-01-09T12:04:03Z
dc.date.issued2003-06fr_FR
dc.identifier.citationCornillon, Jérôme ; Campos, Lydia ; Guyotat, Denis ; Focal adhesion kinase (FAK), une protéine aux fonctions multiples, Med Sci (Paris), 2003, Vol. 19, N° 6-7; p. 743-752 ; DOI : 10.1051/medsci/20031967743fr_FR
dc.identifier.issn1958-5381fr_FR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10608/4791
dc.description.abstractFAK (focal adhesion kinase) est une protéine cytoplasmique ubiquitaire retrouvée au sein du complexe d’adhérence. Son activation par les intégrines mais aussi par différents facteurs de croissance, cytokines ou hormones se traduit par l’autophosphorylation d’un résidu tyrosine (397) libérant un site de liaison pour la protéine Src. Cette liaison va permettre l’activation des protéines du complexe d’adhérence, aboutissant à la transmission de signaux régulateurs pour la migration, la survie et la prolifération cellulaires. Un dérèglement de ce système peut limiter ainsi plusieurs fonctions cellulaires, voire entraîner l’apoptose, et pourrait participer aux processus de cancérogenèse. Cet article présente les mécanismes par lesquels FAK contribue à la régulation cellulaire.fr
dc.description.abstractFocal adhesion kinase (FAK) is a cytoplasmic protein tyrosine kinase localized to regions called focal adhesions. Many stimuli can induce tyrosine phosphorylation and activation of FAK, including integrins and growth factors. The major site of autophosphorylation, tyrosine 397, is a docking site for the SH2 domains of Src family proteins. The other sites of phosphorylation are phosphorylated by Src kinases. Phosphorylated FAK binds proteins of focal adhesion and can activate them directly or indirectly by phosphorylation. These activated proteins forming the FAK complex facilitate the generation of downstream signals necessary to regulate cell functions, like motility, survival and proliferation. Dysregulation of FAK could participate in the development of cancer. This review will focus upon the mechanisms by which FAK transmits biochemical signals and elicits biological effects.en
dc.language.isofrfr_FR
dc.publisherEDKfr_FR
dc.relation.ispartofM/S Revuesfr_FR
dc.rightsArticle en libre accèsfr
dc.rightsMédecine/Sciences - Inserm - SRMSfr
dc.sourceM/S. Médecine sciences [ISSN papier : 0767-0974 ; ISSN numérique : 1958-5381], 2003, Vol. 19, N° 6-7; p. 743-752fr_FR
dc.subject.meshAnimauxfr
dc.subject.meshAdhérence cellulairefr
dc.subject.meshDivision cellulairefr
dc.subject.meshMouvement cellulairefr
dc.subject.meshSurvie cellulairefr
dc.subject.meshTransformation cellulaire néoplasiquefr
dc.subject.meshFocal adhesion kinase 1fr
dc.subject.meshFocal adhesion protein-tyrosine kinasesfr
dc.subject.meshSubstances de croissancefr
dc.subject.meshHumainsfr
dc.subject.meshIntégrinesfr
dc.subject.meshProtein-tyrosine kinasesfr
dc.subject.meshTransduction du signalfr
dc.titleFocal adhesion kinase (FAK), une protéine aux fonctions multiplesfr
dc.typeArticlefr_FR
dc.contributor.affiliationLaboratoire Mort Cellulaire et Néoplasie, Faculté de médecine J. Lisfranc de Saint-Étienne, 15, rue Ambroise Paré, 42023 Saint-Étienne, Francefr_FR
dc.contributor.affiliationLaboratoire Mort Cellulaire et Néoplasie, Faculté de médecine J. Lisfranc de Saint-Etienne, et Département d’hématologie, Hôpital Nord, CHU de Saint-Étienne, 42055 Saint-Étienne, Francefr_FR
dc.identifier.doi10.1051/medsci/20031967743fr_FR
dc.identifier.pmid12942446fr_FR


Fichier(s) constituant ce document

Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail
Thumbnail

Ce document figure dans la(les) collection(s) suivante(s)

Afficher la notice abrégée