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dc.contributor.authorBroutin, Ifr_FR
dc.contributor.authorDucruix, Afr_FR
dc.date.accessioned2012-08-30T12:32:51Z
dc.date.available2012-08-30T12:32:51Z
dc.date.issued2000fr_FR
dc.identifier.citationBroutin, I ; Ducruix, A, Domaines structuraux et signalisation., Med Sci (Paris), 2000, Vol. 16, N° 5; p.611-6fr_FR
dc.identifier.issn1958-5381fr_FR
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10608/1703
dc.description.abstractLes adaptateurs moléculaires, protéines de la transduction du signal, n’ont pas d’activité enzymatique propre, mais sont constitués d’une succession de domaines d’interaction protéine-protéine. Parmi ces domaines, les plus fréquents sont SH2, PTB, PH, SH3 et WW. Les domaines SH2 et PTB reconnaissent des peptides contenant une tyrosine phosphorylée ; les domaines SH3 et WW se lient à des peptides riches en proline. Ils jouent ainsi un rôle très important dans la distribution du signal au niveau des molécules effectrices. Les adaptateurs moléculaires permettent de moduler le signal en fonction du type cellulaire et de la voie de signalisation à activer.fr
dc.description.abstractThe adaptator proteins play an important role in many transduction pathways by coupling directly or not transmembrane receptors. They are composed of several domains, the most common being SH2, PTB, PH, SH3 and WW. These domains are found in many signal transduction proteins because they allow specific protein-protein recognition. The SH2 and PTB domains recognize tyrosine phosphorylated peptides whereas SH3 and WW domain specifically bind to proline rich peptides in the type II helical polyproline conformation. The present review aims at presenting a structural biology point of view of some of the domains involved in adaptors and the role of the three dimensional assembly of these domains to gain functionality.en
dc.language.isofrfr_FR
dc.publisherMasson, Parisfr_FR
dc.rightsArticle en libre accèsfr
dc.rightsMédecine/Sciences - Inserm - SRMSfr
dc.sourceM/S. Médecine sciences [revue papier, ISSN : 0767-0974], 2000, Vol. 16, N° 5; p.611-6fr_FR
dc.titleDomaines structuraux et signalisation.fr
dc.title.alternativeStructural domains and signaling networks.fr_FR
dc.typeArticlefr_FR
dc.contributor.affiliationLab. cristallographie RMN biol., Cnrs EP 2075, Universite Rene-Descartes Paris V, 4 avenue de l'Observatoire, 75270 Paris Cedex 06; France.-
dc.identifier.doi10.4267/10608/1703


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