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    • Contrôler l’équilibre redox cellulaire : une fonction ubiquitaire pour la protéine prion cellulaire ? 

      Schneider, Benoît; Pietri, Mathéa; Ermonval, Myriam; Mouillet-Richard, Sophie; Kellermann, Odile (EDK, 2004)
    • Les exosomes : des convoyeurs de prions ? 

      Février, Benoît; Laude, Hubert; Raposo, Graça; Vilette, Didier (EDK, 2005)
    • L’information cachée dans le repliement des protéines : Il n’y a pas que la protéine prion de mammifère qui se « prionise » 

      Toupet, Karine; Lehmann, Sylvain (EDK, 2009)
      Les recherches sur les prions et sur les phénomènes d’agrégation des peptides et des protéines ont permis des avancées conceptuelles significatives en biologie conduisant à de nouvelles perspectives thérapeutiques. Du point ...
    • Maladies à prion : la protéine saine se lie à la forme pathogène 

      Genoud, Nicolas (EDK, 2003-12)
    • Maladies à prions : Quel rôle pour les cellules dendritiques dans la pathogenèse des formes transmises ? 

      Bachy, Véronique; Aucouturier, Pierre (EDK, 2010)
      La longue période d’incubation des infections à prions offre une fenêtre pour une possible intervention thérapeutique avant l’atteinte irréversible et toujours fatale du système nerveux central. Cependant les événements ...
    • Les prions : État des lieux 20 ans après l’apparition de l’encéphalopathie spongiforme bovine 

      Crozet, Carole; Lehmann, Sylvain (EDK, 2007)
      En 1986 était décrite pour la première fois la maladie de la vache folle ou encéphalopathie spongiforme bovine (ESB). Dans cet article, nous retraçons 20 ans d’histoire de cette maladie, marquée par sa transmission à l’homme ...
    • Les prions exploitent les communications neuro-immunitaires 

      Dorban, Gauthier; Antoine, Nadine; Defaweux, Valérie (EDK, 2010)
      La pathogenèse des maladies à prions acquises par infection périphérique a été largement étudiée depuis que la transmissibilité interespèces de la protéine pathogène (PrPSc), sa transmission naturelle par voie orale et son ...
    • Protéine du prion cellulaire et forme scrapie : laquelle sera la plus toxique ? 

      Lehmann, Sylvain; Milhavet, Ollivier (EDK, 2004)
    • La protéine prion ne se fait pas prier pour faire des agrégats moléculaires 

      Goggin, Kevin; Roucou, Xavier (EDK, 2006)
    • Protéines prions : propriétés de repliement et d’agrégation 

      Bousset, Luc; Melki, Ronald (EDK, 2005)
      Le dépliement partiel ou le repliement alternatif d’une classe de polypeptides sont à l’origine d’événements fascinants dans la cellule : dans une conformation non native, ces polypeptides constitutifs, appelés prions, ...
    • Réticulum endoplasmique, protéasome et maladies à prions 

      Béranger, Florence; Mangé, Alain; Lehmann, Sylvain (EDK, 2003-08)
    • La structure de la protéine prion et la relation avec son infectiosité 

      Brigitte, Madly; Chrétien, Fabrice (EDK, 2005)
    • Transmission interespèces des prions : Le tissu lymphoïde s’en mêle 

      Béringue, Vincent; Vilotte, Jean-Luc; Laude, Hubert (Éditions EDK/Groupe EDP Sciences, 2012)
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